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|a FCQ
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|c TESIS
|d 2020-05-14
|e donación de autor
|l 0
|o R-T/574.19296/S/13597
|p 13597
|r 2020-05-14
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| 082 |
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|a 574.19296
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| 100 |
1 |
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|9 12231
|a Salusso, Agostina
|c Universidad Nacional de Córdoba.
|c Facultad de Ciencias Químicas.
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| 245 |
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|a Modificaciones de la cromatina y su relación con el ciclo de vida del protozoario Giardia Lamblia /
|c Agostina Salusso. - -
|h [recurso electrónico]
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| 260 |
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|a Córdoba :
|b [s. n.],
|c 2020
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| 300 |
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|a 1 archivo PDF :
|c 7 MB ;
|f [recurso electrónico]
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| 500 |
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|a Director de tesis: Dra. Andrea S. Rópolo Comisión de tesis: Dr. José Ricardo Echenique, Dra. Mariela R. Monti, Dr. Juan Pablo Nicola Evaluador externo: Dr. Pedro Gabriel Carranza
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| 500 |
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|a Trabajo realizado en: Universidad Nacional de Córdoba. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra.
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| 502 |
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|a Tesis (Doctora en Ciencias Químicas) - - Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas, 2020
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| 520 |
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|a En este Trabajo de Tesis se describieron tres enzimas presentes en la base genómica de datos de G. lamblia como posibles histonas metiltransferasas, HMT1, HMT2 y SET2 encargadas de metilar residuos de lisina en histonas. Se estudió su rol durante el crecimiento y el enquistamiento de G. lamblia. Se observó que estas enzimas presentaban una localización nuclear, perinuclear y citoplasmática y que regulaban tanto positiva como negativamente el proceso de enquistamiento. A su vez, se identificaron y estudiaron las diferentes modificaciones post-traduccionales presentes en las histonas de los trofozoítos de G. lamblia. En primera instancia, se aislaron e identificaron diferentes péptidos de H2A, H2B, H3 y H4 comprendidos en la base de datos de histonas de G. lamblia. Se encontraron modificaciones conservadas en otros organismos, tales como metilación, acetilación y ubiquitinación de lisinas, metilación de argininas, y también fosforilación de treoninas, tirosinas y lisinas. Con respecto a la metilación de argininas, en el genoma de G. lamblia no hay enzimas descriptas como HRMT (histona-arginina metiltransferasa), por lo que la presencia de argininas metiladas indica que posiblemente algunas de las HMTs (histona metiltransferasas) las que normalmente modifican lisinas, puedan estar modificando a su vez argininas. Este trabajo proporciona la primera caracterización a gran escala del código de las histonas de G. lamblia, lo cual constituye una plataforma para el desarrollo de futuras investigaciones en el campo de la epigenética en este parásito.
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| 650 |
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7 |
|9 1468
|a Giardia lamblia
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| 650 |
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7 |
|9 1240
|a Cromatina
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7 |
|9 1336
|a Histonas
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7 |
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|a Enzimas
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| 650 |
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7 |
|9 539
|a Parasitología
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| 650 |
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7 |
|a Parásitos
|9 541
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| 650 |
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7 |
|2 bidex
|9 12198
|a Código genético
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| 650 |
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7 |
|9 8981
|a Epigénesis genética
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| 700 |
1 |
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|9 6997
|a Ropolo, Andrea Silvana
|c Universidad Nacional de Córdoba.
|c Facultad de Ciencias Químicas.
|c Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas.
|c Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra.
|e ths
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| 700 |
1 |
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|9 3635
|a Echenique, José Ricardo
|c Universidad Nacional de Córdoba.
|c Facultad de Ciencias Químicas.
|c Departamento de Bioquímica Clínica.
|c Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas.
|c Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología.
|e cths
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| 700 |
1 |
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|9 6005
|a Monti, Mariela Roxana
|c Universidad Nacional de Córdoba.
|c Facultad de Ciencias Químicas.
|c Departamento de Química Biológica.
|c Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas.
|c Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba.
|e cths
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| 700 |
1 |
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|9 8917
|a Nicola, Juan Pablo
|c Universidad Nacional de Córdoba.
|c Facultad de Ciencias Químicas.
|c Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Ténicas.
|c Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología.
|e cths
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| 700 |
1 |
|
|9 9027
|a Carranza, Pedro Gabriel
|c Universidad Nacional de Santiago del Estero.
|c Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas.
|c Instituto Multidisciplinario de Salud, Tecnología y Desarrollo.
|e evl
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| 856 |
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|a https://rdu.unc.edu.ar/
|m Comunidad Facultad de Ciencias Químicas
|z Este documento se encuentra disponible en el Repositorio Digital de la Universidad Nacional de Córdoba, Argentina.
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| 942 |
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|2 ddc
|c TESIS
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| 945 |
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|a jml
|f 14/5/2020
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