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RESUMEN Lasneuronas son células altamente polarizadas con dominios estructural y funcionalmente distintos llamados axones y dendritas. Esta polarización permite el flujo direccional de información en el sistema nervioso central, por lo que el establecimiento y mantenimiento de la polarización neuron...
RESUMEN Lasneuronas son células altamente polarizadas con dominios estructural y funcionalmente distintos llamados axones y dendritas. Esta polarización permite el flujo direccional de información en el sistema nervioso central, por lo que el establecimiento y mantenimiento de la polarización neuronal es cruclal para el correcto desarrollo y la función. Los mecanismos iniciales de señalización subyacentes al establecimiento de la polaridad neuronal requieren de la formación de un axón funcional. Las señales iniciales que determinan la formación de esta prolongación son en parte desconocidas. Para que el proceso de especificación axonal sea posible son esenciales dos procesos interconectados: el ensamblado y estabilización del citoesqueleto y la expansión rápida de la membrana plasmática. La expansión de membrana se produce por la fusión de vesículas precursoras de plasmalema (PPVs) en el cono de crecimiento, una estructura que lidera el axón. Lafusión de las vesículas a membrana se encuentra regulada y es clasificada como parte de un proceso de exocitosis regulada con fines no secretorios. En este tipo de exocitosis, se presentan varios niveles de regulación que incluyen señales externas y mecanismos - tracelulares. La exocitosis de PPVsse encuentra regulada por la estimulación externa del ctor de crecimiento IGFl. Sin embargo, los procesos regulatorios de fusión de estas esículas previos a la fusión se encuentran poco descriptos. evio al proceso de fusión, se ha demostrado que es necesaria una interacción física entre vesícula que va a expandir la membrana y la membrana plasmática. Este proceso está ediado por complejos de tethering, cuyo rol activo en la polaridad neuronal aún se esconoce. Un complejo de tethering candidato para la regulación de la fusión de los PPVs el complejo exocisto, del cual la composición total en neuronas aún es desconocida. El mplejo exocisto es un complejo octamérico altamente conservado en diversas especies • rmado por las subunidades proteicas Sec3, Sec8, SecS,SeclS, SeclO, Sec6, Ex084 y Ex070. gunos indicios plantean que su rol en la polaridad neuronal sería esencial ya que en euronas piramidales de hipocampo elIGF-l desencadena que la subunidad Ex070 presente el complejo exocisto se trasloque a la membrana pudiendo ser este, el primer paso en la ación del complejo. Además, el silencia miento de Ex070 en neuronas piramidales de - campo inhibe la formación de axones. a presente tesis determinamos cuales de las proteínas del complejo exocisto están ntes en los cultivos de neuronas piramidales hipocampo desde estadios tempranos ios al proceso de polarización neuronal) como así también la localización subcelular en s de crecimiento y axones. Se ha logrado un gran progreso en nuestra comprensión de o las neuronas establecen su polaridad mediante el uso de neuronas de hipocampo . adas, mientras que los avances tecnológicos recientes han permitido el análisis in vivo de la. especificación y elongación de los axones. En cuanto al estudio de su rol funcional en "dad neuronal determinamos que dos proteínas de este complejo tienen efectos - tos en la diferenciación neuronal tanto en modelos in vivo como in vitro. El - ciamiento de Sec3 en cultivos de hipocampo y en experimentos de electroporación in provoca anomalías en la polaridad neurona!. En contraste, los efectos de suprimir no incluyen defectos en la migración neuronal y la polaridad. esto demuestra que la regulación en pasos previos a la fusión de vesículas cuyo rol es expansión de la membrana son necesarios para la polaridad neurona
Item Description:
Trabajo realizado en: Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba (CIQUIBIC). Departamento de Química Biológica. Facultad de Ciencias Químicas. Universidad Nacional de Córdoba.
Physical Description:
105 p. : il. col. ; 30 cm. + 1 Archivo PDF : [recurso electrónico] ; 4,24 MB
