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| 100 |
1 |
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|a Larsen, Geraldine
|c Universidad Nacional de Córdoba.
|c Facultad de Ciencias Químicas.
|9 11618
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| 245 |
1 |
0 |
|a Modificaciones foto-oxidativas de las principales proteínas lácteas /
|b Geraldine Larsen. - -
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| 260 |
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|a Cordoba :
|b [s. n.],
|c 2019.
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| 300 |
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|a 124 p. :
|b il. Col. ;
|c 30 cm.
|e + 1 Archivo PDF :
|g 4,86 MB
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| 500 |
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|a Trabajo realizado en: Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba (CIQUIBIC). Departamento de Química Biológica. Facultad de Ciencias Químicas. Universidad Nacional de Córdoba.
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| 502 |
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|a Tesis (Doctora en Ciencias Químicas) - - Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas, 2019.
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| 520 |
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|a El caseinato (CN) y la proteína aislada de suero (WPI) son dos de los productos industriales más importantes derivados de la leche, ampliamente utilizados como ingredientes alimenticios y suplementos dietarios. El objetivo de esta tesis fue estudiar la oxidación de las fracciones proteicas de la leche de vaca (caseinato y suero), y de las proteínas aisladas de ésta (β-lactoglobulina (β-LG) y β-caseína (β-CN)) por un agente de relevancia industrial, como la radiación lumínica. Los objetivos específicos fueron: caracterizar las fracciones industriales de proteínas del suero y caseínas utilizadas, composición química, pureza e integridad de la cadena de aminoácidos; determinar la integridad de las proteínas y grado de proteólisis; entender la relación entre estado oxidativo, la formación de agregados y polímeros con la calidad del producto final; determinar los cambios oxidativos a nivel de secuencia primaria, identificando los aminoácidos afectados, utilizando oxiproteómica como herramienta y determinar cambios en la funcionalidad de las fracciones proteicas: alteración en la cuantificación de proteínas, especificidad como sustratos de la tripsina y generación de péptidos bioactivos. En cuanto a la composición relativa de proteínas se observó que los preparados industriales que se utilizaron en la presente tesis fueron semejantes a las proteínas puras (Sigma) tanto en composición como en integridad, sobretodo en el caso de WPI y β-LG. Cuando las proteínas puras y las industriales fueron sometidas a irradiación UV-C se observó disminución de triptófano, aparición de NFK (N-formilkinurenina) y formación de ditirosina en todos los casos. Las velocidades y niveles de reacción fueron distintos según las proteínas fueran puras o industriales y si eran proteínas séricas o caseinatos. La proporción de agregados y proteólisis fue muy distinta en las proteínas industriales respecto de las puras. La oxiproteómica demostró ser una técnica útil en la observación de péptidos fotolíticos y en la generación de cambios en el estado de oxidación de los aminoácidos tirosina, triptófano, metionina y prolina. Los cambios observados permitieron relacionar la estructura terciaria con la susceptibilidad a los distintos cambios foto-oxidativos (generación de fragmentos fotolíticos, polimerización, destrucción de motivos con funcionalidad biológica específica). Se describe como la foto-oxidación afectó la estructura primaria de las proteínas estudiadas, alterando así la capacidad de formar polímeros, generar péptidos bioactivos y unir moléculas pequeñas. Esta tesis se inscribe en la corriente que está utilizando la proteómica alimentaria para analizar los alimentos ricos en proteínas y las modificaciones inducidas por el procesamiento. Nuestros resultados contribuyen demostrando que las proteínas lácteas industriales contienen alteraciones a nivel de aminoácidos que son producto del proceso de elaboración. También muestra las alteraciones a nivel de aminoácidos producidos por irradiación UV-C, tecnología que es utilizada en la industria como método para reducir la carga bacteriana.
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| 650 |
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7 |
|a Proteínas
|9 595
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| 650 |
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7 |
|9 8544
|a Proteinas de la leche
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| 650 |
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7 |
|9 89
|a Bioquímica
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| 650 |
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7 |
|9 422
|a Leche
|x oxidación
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| 650 |
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7 |
|9 587
|a Productos lacteos
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| 700 |
1 |
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|a Kivatinitz, Silvia Clara
|c Universidad Nacional de Córdoba.
|c Facultad de Ciencias Químicas.
|c Departamento de Química Biológica.
|e ths
|9 5084
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| 700 |
1 |
|
|a Campos, Carmen Adriana
|c Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas.
|c Instituto de Tecnología de Alimentos y Procesos Químicos.
|e evl
|9 9476
|
| 700 |
1 |
|
|a Martinelli, Marisa
|c Universidad Nacional de Córdoba.
|c Facultad de Ciencias Químicas.
|c Departamento de Química Orgánica.
|c Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas.
|c Instituto de Investigación y Desarrollo en Ingeniería de Procesos.
|e cths
|9 5706
|
| 700 |
1 |
|
|a Fidelio, Gerardo Daniel
|c Universidad Nacional de Córdoba.
|c Facultad de Ciencias Químicas.
|c Departamento de Química Biológica.
|c Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas.
|c Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba.
|e cths
|9 3859
|
| 700 |
1 |
|
|a Argüello, Gerardo Aníbal
|b Universidad Nacional de Córdoba.
|c Facultad de Ciencias Químicas.
|c Departamento de Fisicoquímica.
|c Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas.
|c Instituto de Investigaciones en Físico-Química de Córdoba.
|e cths
|9 2114
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| 856 |
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|a https://rdu.unc.edu.ar/
|z Este documento se encuentra disponible en el Repositorio Digital de la Universidad Nacional de Córdoba, Argentina.
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| 942 |
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|2 ddc
|c TESIS
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| 945 |
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|a iAb
|f 13/05/19
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| 945 |
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|a jml
|f 27/5/2020
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