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Modificaciones foto-oxidativas de las principales proteínas lácteas / Geraldine Larsen. - -
El caseinato (CN) y la proteína aislada de suero (WPI) son dos de los productos industriales más importantes derivados de la leche, ampliamente utilizados como ingredientes alimenticios y suplementos dietarios. El objetivo de esta tesis fue estudiar la oxidación de las fracciones proteicas de la lec...
El caseinato (CN) y la proteína aislada de suero (WPI) son dos de los productos industriales más importantes derivados de la leche, ampliamente utilizados como ingredientes alimenticios y suplementos dietarios. El objetivo de esta tesis fue estudiar la oxidación de las fracciones proteicas de la leche de vaca (caseinato y suero), y de las proteínas aisladas de ésta (β-lactoglobulina (β-LG) y β-caseína (β-CN)) por un agente de relevancia industrial, como la radiación lumínica. Los objetivos específicos fueron: caracterizar las fracciones industriales de proteínas del suero y caseínas utilizadas, composición química, pureza e integridad de la cadena de aminoácidos; determinar la integridad de las proteínas y grado de proteólisis; entender la relación entre estado oxidativo, la formación de agregados y polímeros con la calidad del producto final; determinar los cambios oxidativos a nivel de secuencia primaria, identificando los aminoácidos afectados, utilizando oxiproteómica como herramienta y determinar cambios en la funcionalidad de las fracciones proteicas: alteración en la cuantificación de proteínas, especificidad como sustratos de la tripsina y generación de péptidos bioactivos. En cuanto a la composición relativa de proteínas se observó que los preparados industriales que se utilizaron en la presente tesis fueron semejantes a las proteínas puras (Sigma) tanto en composición como en integridad, sobretodo en el caso de WPI y β-LG. Cuando las proteínas puras y las industriales fueron sometidas a irradiación UV-C se observó disminución de triptófano, aparición de NFK (N-formilkinurenina) y formación de ditirosina en todos los casos. Las velocidades y niveles de reacción fueron distintos según las proteínas fueran puras o industriales y si eran proteínas séricas o caseinatos. La proporción de agregados y proteólisis fue muy distinta en las proteínas industriales respecto de las puras. La oxiproteómica demostró ser una técnica útil en la observación de péptidos fotolíticos y en la generación de cambios en el estado de oxidación de los aminoácidos tirosina, triptófano, metionina y prolina. Los cambios observados permitieron relacionar la estructura terciaria con la susceptibilidad a los distintos cambios foto-oxidativos (generación de fragmentos fotolíticos, polimerización, destrucción de motivos con funcionalidad biológica específica). Se describe como la foto-oxidación afectó la estructura primaria de las proteínas estudiadas, alterando así la capacidad de formar polímeros, generar péptidos bioactivos y unir moléculas pequeñas. Esta tesis se inscribe en la corriente que está utilizando la proteómica alimentaria para analizar los alimentos ricos en proteínas y las modificaciones inducidas por el procesamiento. Nuestros resultados contribuyen demostrando que las proteínas lácteas industriales contienen alteraciones a nivel de aminoácidos que son producto del proceso de elaboración. También muestra las alteraciones a nivel de aminoácidos producidos por irradiación UV-C, tecnología que es utilizada en la industria como método para reducir la carga bacteriana.
Item Description:
Trabajo realizado en: Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba (CIQUIBIC). Departamento de Química Biológica. Facultad de Ciencias Químicas. Universidad Nacional de Córdoba.
Physical Description:
124 p. : il. Col. ; 30 cm. + 1 Archivo PDF : 4,86 MB
