El Catálogo Colectivo reúne los registros del material que posee cada una de las
bibliotecas de la Universidad Nacional de Córdoba, pudiendo encontrarse colecciones
especializadas y actualizadas en todas las áreas del conocimiento; lo que permite una
amplia visibilidad y garantiza el acceso al patrimonio documental de la Universidad.
Se encuentra disponible para toda la comunidad académica: estudiantes, docentes,
egresados e investigadores.
Si formas parte de la comunidad de la UNC también podés solicitar préstamos de material,
a cualquier biblioteca universitaria, utilizando el servicio de préstamo interbibliotecario,
independientemente de la facultad a la que pertenezcas, la carrera que curses o la cátedra
que dictes.
Las enfermedades priónicas incluye un número de neuropatía s progresivas que involucran cambios conformacionales de la proteína prion celular(PrPC)que puede ser esporádica,familiar o infecciosa. Evidencia patológica indica que neuronas que son afectadas con el prion muestran un patrón de degenera ci...
|a Proteína PRION inhibe el transporte Anoxal rápido a través de un mecanismo que involucra la Caseína Quinasa 2 (CK2)
260
|a Córdoba:
|b [s./n.],
|c 2018
300
|a 48 h. con Anexos;
|b ils.; tabls.; grafs. Contiene Referencia Bibliográfica.
502
|a Tesina (Grado en Ciencias Biológicas)--Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Lugar de Trabajo: Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra. INIMEC-CONICET-Universidad Nacional de Córdoba. 2018
520
|a Las enfermedades priónicas incluye un número de neuropatía s progresivas que involucran cambios conformacionales de la proteína prion celular(PrPC)que puede ser esporádica,familiar o infecciosa. Evidencia patológica indica que neuronas que son afectadas con el prion muestran un patrón de degenera ción de muerte hacia atrás. Sin embargo, aún no han sido identificados procesos celulares específicos por PrPC que expliquen un patrón. Resultados de biología celular en cultivos primarios de neuronas revelan una inhibición del transporte axonal rápido como un efecto tóxico del PrPC. Experimentos de biología celular y farmacológicos indican que ese efecto tóxico involucraría la activación de la caseína quinasa 2. Se encontró que la quinasa fosforila e inhibe las subunidades de cadenas livianas de una de las mayores proteínas motoras convencionales, la kinesina. Colectivamente estos datos, sugieren a CK2 como un target terapeútico novedoso para prevenir gradualmente la pérdida y conectividad neuronal que caracteriza la enfermedad de prion.
