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La Enfermedad de Alzheimer (EA) es una de las patologías de mayor interés e importancia médica en la actualidad. Numerosos estudios científicos se han desarrollado con el fin de encontrar técnicas de diagnóstico temprano y terapias eficientes que modulen el desarrollo de la enfermedad, sin embargo,...
La Enfermedad de Alzheimer (EA) es una de las patologías de mayor interés e importancia médica en la actualidad. Numerosos estudios científicos se han desarrollado con el fin de encontrar técnicas de diagnóstico temprano y terapias eficientes que modulen el desarrollo de la enfermedad, sin embargo, tal meta aún no se ha alcanzado. Varios estudios sugieren que APP, además de ser la única fuente de Aβ, actuaría como un receptor de sus formas agregadas, de manera tal que muchos de sus efectos neurotóxicos están ligados a la interacción Aβ-APP. Así, el Aβ fibrilar se une a APP y activa la proteína Go y al complejo βγ. El interés de este trabajo, es demostrar que la multimerización de APP inducida por Aβ agregado, es un evento clave para la activación de la proteína Go y su cascada de señalización aguas abajo, que concluiría en neurotoxicidad. Para ello, se caracterizó la expresión de los plámidos CAMKII-APP-GFP y CAMKII-APP-Cherry, mediante transfecciones en cultivos hipocampales primarios. Se estudiaron tres variables: edad de las neuronas, concentración de los plásmidos utilizados y tiempo de expresión de los mismos, para establecer las condiciones en la que se logre una mayor eficiencia en la transfección. Con estas condiciones establecidas, posteriormente se analizó el efecto de Aβ fibrilar sobre la homodimerizacón de APP. Se cotrans fectaron los plásmidos CAMKII-APP-GFP y CAMKII-APP-Ch en cultivos hipocampales primarios control y tratados con Aβ fibrilar, y se comparó el grado de homodimerización de APP entre ambos tratamientos, a través de la técnica de FRET en su variante fotoblanqueo del aceptor. Los resultados muestran que existe FRET entre APP-GFP y APP-Ch en los cultivos hipocampales primarios tratados con vehículo, lo cual indica interacción física entre ambas proteínas. Sin embargo, no se observaron diferencias significativas en la eficiencia media de FRET (Em), entre el grupo tratado con vehículo (control) y el tratado con Aβ. Esto podría sugerir que, en nuestras condicio nes experimentales, el APP exógeno se expresa basalmente dimerizado desde la vía secretoria; o, que el evento de dime rización no es modulable mediante el tratamiento con Aβ.
Physical Description:
31 h. con Referencias Bibliográficas; ils. col.; tabls.; grafs.
