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Identificación de proteínas candidatos que interaccionan con StarD7
Las interacciones proteína-proteína son eventos esenciales para las funciones celulares y es necesario comprender estas interacciones, así como identificar sus alteraciones para entender el proceso de enfermedades y diseñar estrategias para controlarlas. StarD7 es una proteína cuyo transcripto fue d...
|a Identificación de proteínas candidatos que interaccionan con StarD7
260
|a Córdoba:
|b [s./n.],
|c 2016
300
|a 57 h.;
|b ils.; grafs.; tbls.
502
|a Tesina (Grado en Ciencias Biológicas)--Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Lugar de Trabajo: Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología. Departamento de Bioquímica Clínica. Facultad de Ciencias Químicas. U.N.C. 2016
520
|a Las interacciones proteína-proteína son eventos esenciales para las funciones celulares y es necesario comprender estas interacciones, así como identificar sus alteraciones para entender el proceso de enfermedades y diseñar estrategias para controlarlas. StarD7 es una proteína cuyo transcripto fue descripto en el laboratorio la cual pertenece a la familia de proteínas con dominio START involucradas en el metabolismo, transporte y señalización mediada por lípidos. Particularmente, se ha descripto que StarD7 transporta fosfatidilcolina a la mitocondria. Además se reportó que el gen de StarD7 es regulado por i3-catenina, sugiriendo que un incremento en la expresión de la proteína StarD7 inducida por el señalamiento Wnt/B-catenina puede contribuir a los movimientos de lípidos asociados con la diferenciación, invasión y proliferación del trofoblasto. Por el contrario, se demostró que el silenciamiento de StarD7 conduce a una disminución en la migración y proliferación celular asociada a una reducción en la síntesis de novo de fosfolípidos. Resultados previos del laboratorio obtenido mediante purificación por afinidad acoplada a espectrometría de masa (AP-MS) indicaron que la proteína StarD7 interactúa con proteínas ubiquitin ligasas tipo Cullin-3 (CUL3) y proteínas adaptadoras de CUL3 con dominios KLHL, BTB o KELCH. Durante el desarrollo de este trabajo se validó mediante ensayos de coinmunoprecipitación la interacción de StarD7 con la proteína KLHDC5. La proteína KLHDC5 ha sido descripta como una proteína adaptadora de sustrato de la proteína CUL3 regulando la estructura de los microtúbulos a través del control de la degradación de la proteína de microtúbulos p60/katanina y por lo tanto la división celular. Mediante microscopía confocal de exploración láser se demostró colocalización citoplasmática de ambas proteínas en las células HEK-293T establemente transfectadas con pStarD7l-HA o pStarD7ll-HA y transientemente transfectadas con pKLHDC5-Myc. Un hallazgo de este trabajo es que al igual que las células que sobre-expresan KLHDC5, un porcentaje significativo de células que sobre-expresan StarD7 poseen alteración en el proceso de mitosis celular (citocinesis incompleta y células con dos o más núcleos). En conjunto estos resultados sugieren que StarD7 podría participar junto con KLHDC5, en un complejo proteico, regulando los procesos de división mitótica localizando los lípidos necesarios para dicho proceso. Esta interacción podría ser regulada por KLHDC5 (o KLHL13), la cual permitiría la ubiquitinación de StarD7. Estos hallazgos además permiten comprender porque la depleción de la expresión de StarD7 impacta en ¡a expresión de numerosos genes modificando eventos tan fundamentales para la actividad celular como proliferación, migración y diferenciación celular.
