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Interacción CN-Perk (Protein Kinase RNA-like Endoplasmic Reticulum Kinase) durante estrés de Retículo Endoplasmático
El retículo endoplasmático (RE) entra en una condición de estrés cuando s acumulan proteínas sin plegar en su interior. Para restablecer la homeostasis se activa: un conjunto de vías de señalización que en conjunto se denominan en inglés Unfolde. Protein Response (UPR). La respuesta inmediata es la...
|a Interacción CN-Perk (Protein Kinase RNA-like Endoplasmic Reticulum Kinase) durante estrés de Retículo Endoplasmático
260
|a Córdoba:
|b [s./n.],
|c 2015
300
|a 68 h.
|b ils. col.; grafs.; tbls.
502
|a Tesina (Grado en Ciencias Biológicas)--Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Lugar de Trabajo: Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra. INIMEC-CONICET-U.N.C. 2015
520
|a El retículo endoplasmático (RE) entra en una condición de estrés cuando s acumulan proteínas sin plegar en su interior. Para restablecer la homeostasis se activa: un conjunto de vías de señalización que en conjunto se denominan en inglés Unfolde. Protein Response (UPR). La respuesta inmediata es la atenuación de la síntesis d proteínas a través de la fosforilación de la subunidad alfa del factor de iniciación eIF2a través de PERK (PKR-like Endoplasmic Reticulum Kinase). Esta proteína detectara d estrés se encuentra en la membrana del RE. Bajo condiciones basales, PERK est inactiva debido, al menos en parte, a la asociación de su dominio luminar con 1 chaperona BiP. En condiciones de estrés de RE, se produce un aumento de 1 concentración de Ca2+ en el citosol y un rápido incremento en los niveles de la protein calcineurina (CN), una fosfatasa citosólica dependiente de Ca2+, heterodimérice constituida por una subunidad catalítica CNA, con principalemte dos isoformas: a y P,; por una subunidad reguladora CNB. En Bollo y cois. (Bollo y cois., 2010) se observó qu< CN interacciona sin intermediarios con el dominio citosólico de PERK, favoreciendo si trans-autofosforilación. También astrocitos deficientes en CNAp (CNAP-/-) exhibieroi una mayor tendencia a entrar en apoptosis, comparados con astrocitos controles ; deficientes CNAa-/-. Teniendo en cuenta estos antecedentes, estudiamos in vitro 1 interacción del dominio citosólico de PERK con las isoformas a y P del heterodímer» CNA/B y la interacción con la subunidad CNB, su dependencia de la concentración di Ca2+ y las implicancias funcionales de las interacciones, mediante ensayos de activida< quinasa. Observamos un mayor nivel de interacción entre CNAa/B y PERK, respecto ; CNAp/B, pero esta última fue más eficiente para promover la autofosforilación de 1; quinasa. Asimismo, se vio una tendencia a interacción entre la subunidad CNB y e dominio citosólico de PERK, pero esta unión fue 1000 veces menor a la observada ei presencia del heterodímero calcineurina completo. La interacción entre CN y PERK tiende a ser mayor en presencia de concentraciones de Ca2+ medias y elevadas coincidentes con concentraciones citosólicas del ión en condiciones de estrés de RE. Er conjunto estos resultados in vitro definen la participación de la subunidad regulatori; CNB en la asociación de CN/PERK y además demuestran una regulación diferencial d< la quiansa mediada por las dos isoformas de CNA.
