El Catálogo Colectivo reúne los registros del material que posee cada una de las
bibliotecas de la Universidad Nacional de Córdoba, pudiendo encontrarse colecciones
especializadas y actualizadas en todas las áreas del conocimiento; lo que permite una
amplia visibilidad y garantiza el acceso al patrimonio documental de la Universidad.
Se encuentra disponible para toda la comunidad académica: estudiantes, docentes,
egresados e investigadores.
Si formas parte de la comunidad de la UNC también podés solicitar préstamos de material,
a cualquier biblioteca universitaria, utilizando el servicio de préstamo interbibliotecario,
independientemente de la facultad a la que pertenezcas, la carrera que curses o la cátedra
que dictes.
Modificaciones post-traducción de proteínas: estudios bioquímicos, moleculares y funcionales de proteínas arginiladas
La Calreticulina (CRT) es una proteína que se localiza principalmente en el lumen del retículo endoplásmico (RE) y sus principales funciones son mantener la homeostasis del Ca2* y actuar como chaperona en el plegamiento de proteínas recientemente sintetizadas. Se ha demostrado que CRT se retrotransl...
|a Modificaciones post-traducción de proteínas: estudios bioquímicos, moleculares y funcionales de proteínas arginiladas
260
|a Córdoba:
|b [s./n.],
|c 2012
300
|a 40 h.
|b grafs. col.; tbls.
502
|a Tesina (Grado en Ciencias Biológicas)--Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Lugar de Trabajo: CIQUIBIC. Departamento de Química Biológica. Facultad de Ciencias Químicas. Universidad Nacional de Córdoba. 2012
520
|a La Calreticulina (CRT) es una proteína que se localiza principalmente en el lumen del retículo endoplásmico (RE) y sus principales funciones son mantener la homeostasis del Ca2* y actuar como chaperona en el plegamiento de proteínas recientemente sintetizadas. Se ha demostrado que CRT se retrotransloca desde el RE al citosol, donde sufre una modificación post traduccional en donde incorpora, mediante unión peptídica, una arginina (Arg) en su extremo amino terminal. Este proceso de arginilación es mediado por la enzima arginil ARNt transferasa (ATE1). A su vez, se sabe que células eucariotas, cuando son sometidas a ciertas situaciones de estrés (calor, hiponutrición, estrés oxidativo, entre otros), inducen la formación de granulos de estrés (GS). Éstos, son estructuras no membranosas compuestas por numerosos componentes que se forman en el citoplasma frente a situaciones estresantes y en las que se estanca, entre otras cosas, ARNm. Esto conduce a la inhibición de la traducción de ciertas proteínas hasta que cesa el estrés, momento en el cual los GS se desensamblan. Por lo tanto, la formación de estos agregados podría facilitar la supervivencia de la célula, al permitir que luego del estrés se reactive la maquinaria biológica. Se conoce que la producción de estos agregados confiere, a determinadas células tumorales, resistencia a agentes quimioterapéuticos. Se demostró que la calreticulina arginilada (R-CRT) se asocia con éstos granulos en determinados tipos de células, El presente trabajo está enfocado al análisis de la respuesta de líneas celulares (PC12, N2a y T98-G) al reclutamiento de R-CRT y a su relación con los GS. Por otro lado, se intenta establecer la relación entre los niveles de R-CRT con el grado de diferenciación celular.
