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Estudio de la interacción de Amiloide Beta con su proteína parental (APP).
La deposición de agregados de AB* y degeneración neuronal asociada a los mismos, son considerados eventos patológicos que caracterizan a la enfermedad de Alzheimer (EA). Hasta el momento se desconoce el mecanismo por e! cual los agregados fibrilares de Ap (fAp) inducen neurodegeneración, pero existe...
La deposición de agregados de AB* y degeneración neuronal asociada a los mismos, son considerados eventos patológicos que caracterizan a la enfermedad de Alzheimer (EA). Hasta el momento se desconoce el mecanismo por e! cual los agregados fibrilares de Ap (fAp) inducen neurodegeneración, pero existen evidencias que indican que las fAp pueden unirse a su proteína parental, APP, a través de dos dominios; el dominio n-terminal del ectodominio de APP y el dominio Ap-yuxtamembrana. Según la literatura existente, la interacción de fAp con el dominio n-terminal de APP induciría toxicidad en células de músculo liso de neuroendotelio, mientras que la toxicidad en neuronas estaría mediada por la interacción de fAp con el segmento yuxtamembrana de APP, modulando su efecto neurotóxico. La proteína precursora de amiloide (APP) es una proteína transmembrana de tipo I sujeta a N y O glicosilación durante su maduración y transporte a través de la vía secretora hacia la membrana plasmática. El objetivo general a largo plazo de este proyecto de investigación es caracterizar en detalle la interacción entre APP y fAp con el fin de poder dilucidar el mecanismo molecular que media la neurodegeneración en la enfermedad de Alzheimer. Con ese propósito, en este trabajo se buscó expresar la APP holo proteína (h-APP), y una mutante de APP carente del dominio Ap (APP-Ap) en Saccharomyces cerevisiae DSY-5. Las proteínas recombinantes expresadas en forma heteróloga fueron posteriormente purificarlas, y la interacción directa de las mismas con fA fue analizada. Nuestros resultados muestran por primera vez que h-APP purificado es capaz de interaccionar en forma directa con fAp. Sin embargo, observamos además que la cepa de levaduras empleada no genera formas glicosiladas de APP ni de APP-AB, lo que ocasionaría la agregación intracelular de las mismas, aumentando de manera dramática la fracción insoluble de la proteína, lo que genera una muy baja eficiencia en la purificación. Por otra parte, la falta de glicosilación generaría un aparente cambio conformacional en APP que expondría dominios usualmente ocultos, hecho que explicaría la interacción con APP-AB. *La B es BETA
